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Estudio computacional de la interacción del péptido catiónico bactenecin con una membrana lipídica / Hernán Andrés Morales Navarrete

By: Morales Navarrete, Hernán Andrés.
Contributor(s): Bayas Rea, Marco Vinicio [Director].
Material type: Mixed materialsMixed materialsQuito : EPN, 2013Description: 109 hojas : ilustraciones, 29 x 21 cm + CD-ROM 4646.Subject(s): Biofísica computacional | Física de membranas | Péptidos catiónicos antimicrobianos | Simulación | Dinámica molecularOther classification: T-MVE/ Online resources: Texto completo Dissertation note: FACULTAD DE CIENCIAS Tesis (Master en Física). -- Escuela Politécnica Nacional. 2013 Summary: Con el fin de entender las bases físicas de la interacción del péptido antimicrobiano catiónico Bactenecin con las membranas biológicas, se estudió el comportamiento de este péptido cerca de una bicapa lipídica de DPPC (1,2-Dipalmitoyl-sn-Glycerol-3-Phosphatidilcholine) utilizando simulaciones de dinámica molecular con solvente explícito. Como punto de partida, se utilizó una estructura lazo-? obtenida computacionalmente para el Bactenecin. Se realizaron diez simulaciones de 10 ns a 310 K y 1 atm para diez diferentes orientaciones iniciales del péptido con respecto a la membrana. En tres de ellas el péptido no entró en contacto con la membrana; en otras tres, el péptido se acercó a la membrana, se adhirió a su superficie y permaneció adherido a ésta hasta el final de las simulaciones; y en las cuatro restantes, el Bactenecin se adhirió a la superficie de la membrana y posteriormente se insertó parcialmente en ésta. Las simulaciones mostraron que no todas las orientaciones iniciales del péptido favorecen su adhesión a la membrana. La unión del Bactenecin a la membrana ocurrió únicamente para ángulos de inclinación cercanos a 90 grados y ángulos de rotación bien entre -90 y 0 grados o entre 90 y 180 grados. Adicionalmente, los resultados sugieren que el acercamiento y adhesión del Bactenecin a la membrana está guiado por la interacción electrostática entre la Arg1 o la Arg12 del péptido con las cabezas de lípidos, mientras las fuerzas de van der Waals parecen tener un papel crucial durante la inserción. La formación de enlaces de hidrógeno entre las argininas del Bactenecin y las cabezas de lípido estabilizan el péptido tanto durante el proceso de adhesión como durante el proceso de inserción. Además, las simulaciones mostraron que la inserción del péptido en la membrana tiene efectos perturbativos en la estructura bicapa. Los lípidos cambiaron su localización y organización espacial, de modo que se observó una ausencia de éstos en la región cercana a la posición del péptido y una agregación en otras regiones de la bicapa. Estos resultados sugieren que cuando el Bactenecin se inserta en la bicapa de DPPC lo hace de una forma consistente con el modelo de la "alfombra''.
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Tesis Tesis BIBLIOTECA GENERAL
T-MVE/0200/CD 4646 (Browse shelf) Ej. 1 Available 042427
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FACULTAD DE CIENCIAS Tesis (Master en Física). -- Escuela Politécnica Nacional. 2013

Incluye referencia bibliográfica

Con el fin de entender las bases físicas de la interacción del péptido antimicrobiano catiónico Bactenecin con las membranas biológicas, se estudió el comportamiento de este péptido cerca de una bicapa lipídica de DPPC (1,2-Dipalmitoyl-sn-Glycerol-3-Phosphatidilcholine) utilizando simulaciones de dinámica molecular con solvente explícito. Como punto de partida, se utilizó una estructura lazo-? obtenida computacionalmente para el Bactenecin. Se realizaron diez simulaciones de 10 ns a 310 K y 1 atm para diez diferentes orientaciones iniciales del péptido con respecto a la membrana. En tres de ellas el péptido no entró en contacto con la membrana; en otras tres, el péptido se acercó a la membrana, se adhirió a su superficie y permaneció adherido a ésta hasta el final de las simulaciones; y en las cuatro restantes, el Bactenecin se adhirió a la superficie de la membrana y posteriormente se insertó parcialmente en ésta. Las simulaciones mostraron que no todas las orientaciones iniciales del péptido favorecen su adhesión a la membrana. La unión del Bactenecin a la membrana ocurrió únicamente para ángulos de inclinación cercanos a 90 grados y ángulos de rotación bien entre -90 y 0 grados o entre 90 y 180 grados. Adicionalmente, los resultados sugieren que el acercamiento y adhesión del Bactenecin a la membrana está guiado por la interacción electrostática entre la Arg1 o la Arg12 del péptido con las cabezas de lípidos, mientras las fuerzas de van der Waals parecen tener un papel crucial durante la inserción. La formación de enlaces de hidrógeno entre las argininas del Bactenecin y las cabezas de lípido estabilizan el péptido tanto durante el proceso de adhesión como durante el proceso de inserción. Además, las simulaciones mostraron que la inserción del péptido en la membrana tiene efectos perturbativos en la estructura bicapa. Los lípidos cambiaron su localización y organización espacial, de modo que se observó una ausencia de éstos en la región cercana a la posición del péptido y una agregación en otras regiones de la bicapa. Estos resultados sugieren que cuando el Bactenecin se inserta en la bicapa de DPPC lo hace de una forma consistente con el modelo de la "alfombra''.

Hernán Andrés Morales Navarrete cedido 2014/07/23 11755 $ 0.20 Ej. 1 Biblioteca Central

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